FOR 5872 (DFG-Forschungsgruppe)
Chaperone-mediated regulation of the emergence of disease-causing amyloids inside biomolecular condensates
Die DFG-Forschungsgruppe untersucht, wie Proteinfehlfaltung und Aggregation in neurodegenerativen Erkrankungen in biomolekularen Kondensaten entstehen und wie molekulare Chaperone diese Prozesse beeinflussen. Dazu bündelt das Konsortium Expertise aus den Bereichen Proteinbiochemie, Chaperone, Strukturbiologie, Biophysik und Forschung zu Biomolekularen Kondensaten.
Gemeinsam sollen folgende Fragen geklärt werden:
- Welche Proteinkonformationen und Wechselwirkungen fördern die Bildung von Kondensaten und deren Umwandlung in Amyloidfibrillen?
- Wie werden Chaperone in Kondensate rekrutiert und wie verändern sie die Struktur und Dynamik von TDP-43, Tau und Huntingtin?
- Wie steuern Chaperone die Bildung, Auflösung und physikalischen Eigenschaften von Kondensaten?
- Wie können Chaperone die Entstehung toxischer Oligomere und Aggregate verhindern?
Ziel ist ein grundlegendes Verständnis dafür, wie das Zusammenspiel von Kondensaten und Chaperonen zur Entstehung oder Vermeidung krankheitsrelevanter Proteinfehlfaltungen beiträgt.
Kooperationspartner
Leibniz-Institut für Alternsforschung – Fritz-Lipmann-Institut (FLI)
- Janine Kirstein (Koordinatorin & Sprecherin)
Partner
- Simon Alberti (Co-Sprecher), TU Dresden, Dresden
- Simon Ebbinghaus, RU Bochum, Bochum
- Mark Hipp, Uni Oldenburg, Oldenburg
- Janine Kirstein, FLI, Jena
- Fan Liu, FMP & Charite, Berlin
- Julia Mahamid, EMBL, Heidelberg
- Rina Rosenzweig, Weizmann Institute of Science, Rehovot
- Christoph Weber, Uni Augsburg, Augsburg
- Susanne Wegmann, DZNE, Berlin
- Markus Zweckstetter, DZNE, Göttingen
